El término colágeno se refiere a una proteína natural que se puede encontrar en todos los animales y sólo en los animales. No se encuentra en otros seres vivos (plantas, algas, hongos, bacterias, etc). En los mamíferos constituye alrededor del 25% de todas las proteínas del organismo. En el humano es la proteína más abundante en la piel y hueso y puede llegar a representar hasta el 35% del total de proteínas del cuerpo.
El colágeno es producido en el tejido conjuntivo por diversos tipos celulares, principalmente fibroblastos. Las moléculas se disponen en fibrillas y estas se asocian a su vez para formar las llamadas fibras colágenas. Estas fibras son flexibles pero tienen una alta resistencia a la tracción. Son abundantes en todos los tejidos fibrosos, como tendones, ligamentos y piel. También es abundante en la córnea, cartílagos, huesos, vasos sanguíneos, discos intervertebrales o la dentina. Representa alrededor del 2% del tejido muscular pudiendo llegar hasta el 6% en músculos fibrosos fuertes y desarrollados.
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Los tipos de colágeno
Todas las proteínas se producen de acuerdo a una secuencia genética concreta que determina la secuencia de aminoácidos de la proteína. El término colágeno, más que a una proteína, se refiere en realidad a toda una familia de moléculas de naturaleza proteica muy estrechamente relacionadas pero genéticamente diferentes. Las fibras de colágeno, por tanto, están formadas por la combinación de diferentes cadenas de aminoácidos, cada una codificada por genes distintos.
Esto da lugar a varios tipos de colágeno, cada uno con unas características concretas que lo hacen idóneo para su función específica en el organismo. Cada tipo de colágeno se nombra con números romanos: I, II, III, IV, V, VI, etc. Se han llegado a identificar y describir hasta 28 tipos diferentes siendo los tipos I, II, III, IV y V los más conocidos, estudiados y parece ser que también los más importantes en el cuerpo humano. Algunos tipos de colágeno se encuentran sólo en algunos tejidos, aunque es frecuente que en un mismo tejido se encuentren varios tipos asociados. La presencia y combinación de distintos tipos de colágeno que se da en los diferentes tejidos tiene un papel determinante en muchas de las características del propio tejido y de sus funciones.
Colágeno tipo I
El colágeno tipo I es el más abundante de todos pudiendo llegar hasta el 90% de todo el colágeno del cuerpo. El colágeno tipo I se puede encontrar en muchos tejidos y estructuras. Por ejemplo, en huesos, piel, tendones, córnea, músculos o discos intervertebrales. La función más destacada del colágeno tipo I es ofrecer resistencia a fuerzas de tracción (estiramiento) a la vez que permite flexibilidad.
El colágeno tipo I es codificado por los genes COL1A1 y COL1A2. Su déficit está asociado a osteogénesis imperfecta, síndrome de Ehlers-Danlos y con la hiperostosis cortical infantil. Este tipo de colágeno se utiliza para fabricar gelatina y es también el más utilizando en investigación.
Colágeno tipo II
El colágeno tipo II es el componente principal del cartílago y también es abundante en el humor vítreo del ojo y en el núcleo pulposo de los discos intervertebrales. Su función es ofrecer resistencia a la presión intermitente. En algunas circunstancias forma fibras indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I.
El colágeno tipo II es utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide y osteoartritis. También se utiliza en medicina estética para tratar la celulitis y reducir arrugas cutáneas. Se utiliza tanto por vía oral como inyectado. Está codificado en el gen COL2A1 y su déficit da lugar a la llamada colagenopatía tipo II, generalmente asociada con la colagenopatía tipo IX, otro tipo de colágeno también presente en el tejido cartilaginoso.
Colágeno tipo III
El colágeno tipo III ha sido identificado como el segundo más abundante y aparece frecuentemente asociado con colágeno tipo I en músculos, piel, paredes intestinales, paredes de vasos sanguíneos y en el estroma de algunas glándulas. Es uno de los componentes más importantes de las fibras reticulares del tejido conectivo laxo (un tipo de tejido conjuntivo) y su función principal parece estar relacionada con el sostén de órganos expandibles.
Está codificado por el gen COL3A1 y su déficit se relaciona con el síndrome de Ehlers-Danlos y con la enfermedad de Dupuytren.
Colágeno tipo IV
El colágeno tipo IV forma la lámina basal del tejido epitelial. Se encuentra también en el cristalino (la lente del ojo) y forma parte de sistemas de filtración en los capilares sanguíneos y en los glomérulos de las nefronas renales. Este colágeno no se polimeriza en fibrillas sino que forman una red de moléculas dispuestas aparentemente al azar y se asocian con proteoglicanos y proteínas estructurales. Está asociado con funciones de sostén y filtración.
El colágeno tipo IV está codificado por los genes COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4, COL4A5 y COL4A6. Su déficit provoca el síndrome de Alport y está relacionado con el síndrome de Goodpasture, una enfermedad autoinmune.
Colágeno tipo V
El colágeno V se puede encontrar distribuido por todo el organismo formando parte del tejido intersticial. Generalmente se presenta asociado al colágeno I y también con el colágeno XI en el cartílago. El colágeno V también se encuentra en la placenta y se cree que actúa como uno de los factores reguladores de la fibrogénesis (proceso de desarrollo de las fibras colágenas).
El colágeno tipo V está codificado por los genes COL5A1, COL5A2 y COL5A3 y su déficit es causa del síndrome de Ehlers-Danlos tipo I y 2 (clásico).
Otros tipos de colágeno
| Tipo | Localización | Genes codificantes | Enfermedades relacionadas |
|---|---|---|---|
| VI | Principalmente en tejido intersticial en asociación con tipo I | COL6A1, COL6A2, COL6A3, COL6A5 | miopatia de Ullrich, miopatía de Bethlem, dermatitis atópica |
| VII | En la unión entre la dermis y la epidermis | COL7A1 | Epidermolisis bullosa distrófica |
| VIII | Células endoteliales | COL8A1, COL8A2 | Posterior polymorphous corneal dystrophy 2 |
| IX | Pertenece al grupo de colágenos FACIT (Fibril-Associated Collagens with Interrupted Triple helices) junto al colágeno XII, XIV y XX. Se encuentra en cartílago. Associado a colágeno tipo II y XI | COL9A1, COL9A2, COL9A3 | Displasia epifisaria múltiple (EDM) 2 y 3 |
| X | Se encuentra en cartílago mineralizado e hipertrófico | COL10A1 | Condrodisplasia metafisiaria tipo Schmid |
| XI | Cartílago | COL11A1, COL11A2 | Asociasdo a colagenopatía, tipos II y XI |
| XII | Colágeno FACIT. Interactúa con tipo I y II en tejido sometido a fuertes tensiones como tendones y ligamentos | COL12A1 | – |
| XIII | Colágeno de transmembrana que interacciona con integrina A1B1, fibronectina y otros compuestos de la base membranosa | COL13A1 | – |
| XIV | Colágeno FACIT | COL14A1 | – |
| XV | – | COL15A1 | – |
| XVI | – | COL16A1 | – |
| XVII | Colágeno de transmembrana. También se conoce como BP180 | COL17A1 | Penfigoide bulloso y algunas formas de epidermolisis bullosa |
| XVIII | Fuente de endostatina | COL18A1 | – |
| XIX | Colágeno FACIT | COL19A1 | – |
| XX | – | COL20A1 | – |
| XXI | Colágeno FACIT | COL21A1 | – |
| XXII | – | COL22A1 | – |
| XXIII | Colágeno MACIT (Membrane Associated Collagens with Interrupted Ttriple Helices) | COL23A1 | – |
| XXIV | – | COL24A1 | – |
| XXV | – | COL25A1 | – |
| XXVI | – | EMID2 | – |
| XXVII | – | COL27A1 | – |
| XXVIII | – | COL28A1 | – |
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