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Las proteasas son enzimas capaces de degradar proteínas rompiéndolas en fragmentos, es decir, son enzimas que realizan proteólisis. Las metaloproteinasas, también llamadas metaloproteasas, son enzimas que realizan proteólisis y que para funcionar necesitan de ciertos metales, como zinc, cobalto o calcio.

Existen muchos tipos de metaloproteinasas y uno de ellos son las metaloproteinasas de matriz o matrixinas (abreviadas MMP, del inglés matrix metalloproteinases), que son enzimas que descomponen las proteínas, sobre todo colágeno, de la matriz extracelular, el espacio que hay entre las células de un tejido.

Entre las funciones de las metaloproteinasas de matriz, destacan la participación en la curación de heridas, angiogénesis (formación de vasos sanguíneos), metástasis de células tumorales y remodelado tisular en general.

Se ha podido observar que la cantidad de metaloproteinasas de matriz es superior a lo normal en los tumores y que participan en la metástasis. Se ha intentado utilizarlas como diana terapéutica, inhibirlas dificultaría la metástasis, pero las metaloproteinasas de matriz participan en muchas funciones en tejidos sanos, por lo que es una diana muy difícil de utilizar con éxito y con pocos efectos secundarios.

Algunos tipos de metaloproteinasas de matriz, en concreto la MMP-1, parecen que tienen un papel importante en la artritis reumatoide, osteoartritis y aneurisma aórtico. aunque tampoco se ha conseguido utilizarlas como dianas terapéuticas. En los tejidos hay inhibidores de las metaloproteínas (TIMP, del inglés Tissue Inhibitor of Metalloproteinases) y muchas de estas afecciones se producen por un balance incorrecto entre MMPs y TIMPs.

Referencias

  1. Beatriz Martínez Poveda. Metaloproteinasas de la matriz extracelular como dianas antineoplásicas.
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